Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Реферативна база даних (5)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Nidialkova N$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 5
Представлено документи з 1 до 5
1.

Nidialkova N. A. 
Optimization of elastolytic peptidase biosynthesis by Bacillus thuringiensis ІМV В-7324 [Електронний ресурс] / N. A. Nidialkova, O. V. Matseliukh, L. D. Varbanets // Biotechnologia Acta. - 2014. - Vol. 7, № 5. - С. 27-34. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2014_7_5_4
Мета роботи - визначення умов культивування Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 для біосинтезу еластолітичної пептидази. Оптимізацію живильного середовища та умов культивування для синтезу еластолітичної пептидази B. thuringiensis ІМВ В-7324 здійснено за допомогою одно- та двофакторних експериментів. Встановлено, що максимальний синтез ензиму (5,15 од/мг протеїну) відбувається в експоненційній фазі росту на 18-у год за умов глибинного культивування. З використанням відсіювального експерименту показано, що для біосинтезу ензиму значущими є всі компоненти базового середовища, окрім желатину, вилучення якого сприяє підвищенню еластолітичної активності в 9,8 раза (50,55 од/мг протеїну). Вивчено вплив різних джерел азоту та вуглецю на синтез ензиму. Виявлено, що оптимальними джерелами є сульфат амонію та арабіноза, використання яких надає змогу збільшити еластолітичну активність в 17,4 і 4,6 рази (90 і 24 од/мг протеїну) відповідно. За допомогою двофакторного експерименту на трьох рівнях було визначено оптимальні концентрації сульфату амонію та арабінози в середовищі, за яких можливе підвищення еластолітичної активності в 24,7 рази (127,45 од/мг протеїну). Оптимізоване середов и ще містило (г/л): арабінозу - 13,0; (NH4)2SO4 - 14,0; КН2PO4 - 1,6; (CH3COO)2Zn - 0,25; <$E roman {MgSO sub 4~cdot~7H sub 2 O}> - 0,75. Під час вирощування B. thuringiensis ІМВ В-7324 за глибинних умов культивування протягом 18 год у 200 мл оптимізованого живильного середовища за початкового значення pH 7,0, температури 37 <$E symbol Р>C, швидкості обертання качалки 220 об/хв еластолітична активність становила 132,5 од/мг протеїну.
Попередній перегляд:   Завантажити - 274.197 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Nidialkova N. A. 
The effect of stanum (IV) and germanіum (IV) coordination compounds on Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМV В-7465 peptidases activity [Електронний ресурс] / N. A. Nidialkova, L. D. Varbanets, I. I. Seifullina, N. V. Shmatkova // Biotechnologia Acta. - 2015. - Vol. 8, № 4. - С. 82-91. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2015_8_4_9
Мета роботи - дослідити вплив координаційних сполук стануму (IV) та германію (IV) на активність пептидаз 1 і 2 Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465. Вивчення впливу координаційних сполук на активність пептидаз здійснювали інкубуванням комплексів з ензимом та визначенням залишкової активності щодо колагену, еластину і фібрину. Виявлено закономірності впливу комплексних сполук різної структури на активність пептидаз B. thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465. Комплекси Sn(IV) із саліцилоїлгідразонами ароматичних альдегідів підвищують колагеназну та еластазну активність. Заміна замісників в альдегідному фрагменті комплексів Sn(IV) з ізонікотиноїлгідразонами ароматичних альдегідів на менш полярні сприяла збільшенню еластазної активності обох ензимів, тимчасом як відсутність замісників дає змогу збільшити фібринолітичну активність пептидази 2. Різнометальні комплекси германію з ізонікотиноїлгідразоном саліцилового альдегіду, до складу яких входять цинк і кобальт, підвищували колагеназну активність пептидази 1, а також еластазну і фібринолітичну активність пептидази 2. Загалом усі досліджені комплекси можна розглядати як ефектори пептидаз B. thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465. Відмінність у впливі комплексів на активність обох ензимів зумовлена характеристиками будови координаційних сполук.
Попередній перегляд:   Завантажити - 404.629 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
3.

Matseliukh E. V. 
Bacillus thuringiensis elastases with insecticide activity [Електронний ресурс] / E. V. Matseliukh, N. A. Nidialkova, V. V. Krout', L. D. Varbanets, A. V. Kalinichenko, V. F. Patyka // Biotechnologia Acta. - 2015. - Vol. 8, № 5. - С. 48-54. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2015_8_5_7
Цель работы - проведение скрининга протеаз с эластазной активностью среди штаммов Bacillus thuringiensis, их изолирование, частичную очистку, изучение физико-химических свойств и инсектицидной активности по отношению к личинкам колорадского жука. Объектами исследований были 18 штаммов B. thuringiensis, изолированных из различных источников: морской воды, сухого биологического продукта "Битоксибациллин", а также естественных популяций личинок колорадского жука из регионов Крыма, Херсона, Одессы, Николаева и Запорожья. Очистку энзимов с эластазной активностью, изолированных из вышеупомянутых штаммов, осуществляли гель-фильтрацией, а инсектицидную активность исследовали на личинках колорадского жука. Изучена способность ряда штаммов B. thuringiensis синтезировать протеазы с эластазной активностью. Наиболее активные энзимы получены из штаммов ИМВ B-7465, ИМВ B-7324, изолированных из морской воды, и штаммов 9, 902, Bt-H и 0-239, выделенных из колорадских жуков. Изучение физико-химических свойств частично очищенных протеаз этих штаммов свидетельствует об их принадлежности к энзимам серинового типа. Пептидазы ряда штаммов B. thuringiensis (ИМВ B-7324, ИМВ B-7465, 902, 0-239, 9) являются металлозависимыми энзимами. Оптимальные условия действия этих энзимов - нейтральные и щелочные значения рН и температура 30 - 40 <$E symbol Р>C. Исследования влияния комплексных и частично очищенных энзимных препаратов штаммов B. thuringiensis на личинки колорадского жука свидетельствуют, что энзимы с эластазной ативностью могут быть ответственными за инсектицидную активность изученных штаммов.
Попередній перегляд:   Завантажити - 401.374 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
4.

Nidialkova N. A. 
Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen [Електронний ресурс] / N. A. Nidialkova, L. D. Varbanets, V. O. Chernyshenko // Ukrainian Biochemical Journal. - 2016. - Vol. 88, № 3. - С. 18-28. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2016_88_3_4
Пептидазу Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділено із супернатанта культуральної рідини за допомогою методів послідовного фракціонування сульфатом амонію (60 % насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях - Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од-мг протеїну<^>-1) і колагеназна (212,7 од-мг протеїну<^>-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 разу вищою у порівнянні з супернатантом культуральної рідини. У цьому випадку вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5 %, за колагеназною - 30,1 %. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину та колагену відбувається за оптимальних значень рН - 8,0 і температури - 40 і 50 <^>oC відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40 - 50 <^>oC протягом 2 год.
Попередній перегляд:   Завантажити - 3.503 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
5.

Varbanets L. D. 
Complexes of biscitratogermanates and biscitratostanates with metals are modifiers of Bacillus thuringiensis var. іsraelensis peptidases and Penicillium canescens, ladosporium cladosporioides and Aspergillus niger α-galactosidases activities [Електронний ресурс] / L. D. Varbanets, N. A. Nidialkova, N. V. Borzova, I. I. Seifullina, E. E. Martsinko, E. A. Chebanenko // Biotechnologia Acta. - 2016. - Vol. 9, № 3. - С. 52-60. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2016_9_3_7
Мета роботи було вивчити вплив низки координаційних сполук германію і стануму (сполуки 1 - 8) як модифікаторів активності пептидаз та галактозидаз. Як ефектори ензимів застосовували однотипні за структурою координаційні сполуки. Досліджували 2 типи комплексів: [<$Eroman {M(H sub 2 O) sub 6 ][Ge(НCitr) sub 2 ]~cdot~4H sub 2 O}> (M = Mg(1), Mn(2), Co(3), Ni(4), Zn(5)), що містять бісцитратогерманатний аніон ([Ge(НCitr)2]<^>2-); <$Eroman {[M(H sub 2 O) sub 6 ][Sn(НCitr) sub 2 ]~cdot~4H sub 2 O}> (M = Mg(6), Co(7), Ni(8)) з вмістом бісцитратостанатного аніона та різних гексааквакатіонів ([M(H2O)6]<^>2+, М = Mg, Mn, Co, Ni, Zn). Показано, що сполуку 6, яка становить бісцитратостанатний комплекс, що містить як метал іони магнію, можна використовувати для стимуляції на 20 - 25 % колагеназної активності пептидази 1 і пептидази 2 B. thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465. Сполуки 1 (бісцитратогерманатний комплекс, що містить як метал іони магнію) і 7 (бісцитратостанатний комплекс, що містить як метал іони кобальту), а також сполука 6 в концентрації 0,001 % здатні на 55 - 58 % підвищувати еластолітичну активність пептидази 1. Однак найбільшу активувальну дію виявила сполука 7, яка на 100 - 140 % (в обох досліджуваних концентраціях) підвищувала еластолітичну активність пептидази 2. Це свідчить про те, що сполуку 7 можна надалі використовувати як ефектор еластолітичної активності пептидази 2. Під час досліджень впливу розглянутих координаційних сполук на активність alpha-галактозидаз Penicillium canescens, Cladosporium cladosporioides та Aspergillus niger встановлено, що в разі використання низки комплексів (1 - 2 та 4 - 8) відзначається неістотне (на 12 - 20 %) підвищення активності ензиму P. canescens, а максимальний ефект (~20 %, концентрація 0,01 %) виявляє комплекс 6.
Попередній перегляд:   Завантажити - 640.14 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського